Närbilder på molekyler gav Nobelpris

Tekniken kallas kryoelektronmikroskopi och är helt enkelt en oerhört förfinad utveckling av elektronmikroskopet.

Resultatet har blivit en revolution av biokemin. Vi kan i dag studera strukturerna hos olika biomolekyler och snabbt skapa oss en tredimensionell bild av exempelvis olika virus.

De tre forskarna är Jacques Dubochet, 75, vid universitetet i Lausanne i Schweiz, Joachim Frank, 77, vid Columbia University i New York i USA och Richard Henderson, 72, vid Cambridge University i Storbritannien.

Proteiner i verkligheten

Kryoelektronmikroskopi har gjort det möjligt för forskare att frysa biomolekyler mitt i deras rörelser. Det gör att man nu kan se förlopp som man aldrig tidigare lyckats med.

Trodde att tåget gått

Joachim Frank var med via telefon på presskonferensen vid Vetenskapsakademin. Han trodde att tåget till ett Nobelpris i Stockholm hade gått för länge sedan.

Han tror att tekniken på sikt kommer att få en mycket stor praktisk betydelse, inte minst inom medicinen.

Tekniken fram till dagens extremt upplösta bilder har tagits fram successivt under loppet av flera decennier, från 1970-talet fram till 2000-talet.

Tredimensionella virus

Det var Frank som först gjorde tekniken användbar. Mellan 1975 och 1986 utvecklade han en metod där han lyckades omvandla elektronmikroskopets tvådimensionella grådaskiga bilder till skarpa tredimensionella strukturer.

Dubouchet förde in vatten i mikroskopet. Genom att kyla ned vattnet fick han molekylerna att behålla sin naturliga form.

År 1990 lyckades Richard Henderson ta fram den första tredimensionella bilden i atomupplösning av ett protein. Detta bevisade teknikens potential.

I dag kan forskare rutinmässigt ta fram tredimensionella strukturer i atomupplösning av biomolekyler. På senare år har vetenskaplig litteratur fyllts av bilder på allt från proteiner som orsakar antibiotikaresistens till zikavirus.

TT